Prof. E. Kövér Katalin, egyetemi tanár és Dr. Timári István, egyetemi adjunktus
Szénhidrát-fehérje (lektin) kölcsönhatás vizsgálata NMR spektroszkópiával
A biokémiai folyamatokban nagy jelentősége van a fehérjéknek kismolekulákkal való kölcsönhatásának (pl. jelátvitel, molekuláris felismerés). NMR spektroszkópiás módszerek segítségével megmutatható, hogy a ligandum, illetve a fehérje mely csoportjai/atomjai vesznek részt a kötődésben, milyen a kötött állapotú ligandum/komplex térszerkezete, valamint jellemezhetjük a kölcsönhatás erősségét és specifikus/nem-specifikus jellegét. A szénhidrát-fehérje komplexek szerkezetfelderítésére telítésátvitelen és/vagy relaxáción alapuló NMR technikákat alkalmazunk, illetve azokat szükség szerint továbbfejlesztjük. A kapott eredmények alapján szerkezet-hatás összefüggések elemzését végezzük el.
Dr. Timári István, egyetemi adjunktus
Korszerű NMR módszerek alkalmazása potenciálisan biológiailag aktív vegyületek szerkezetvizsgálatára
Egy molekula biológiai aktivitását elsősorban az adott molekula szerkezete határozza meg. A mágneses magrezonancia (NMR) spektroszkópia az egyik leghatékonyabb eszköz molekulák szerkezetének atomi szintű tanulmányozására. Például a gyógyszerfejlesztés területén megjelenő egyre szigorúbb követelményeknek, és ezáltal az egyre növekvő számú, elvégzendő mérésnek köszönhetően, folyamatos igény mutatkozik olyan modern NMR kísérletekre, amelyek a lehető legtöbb információt szolgáltatják a lehető legrövidebb idő alatt. Új NMR módszereink alkalmazásával szeretnénk a biológiailag aktív molekulák (például szénhidrátok, peptidek, fémion komplexek) szerkezetvizsgálatát hatékonyabbá tenni.
Metabolomikai minták elemzése többdimenziós NMR módszerek segítségével
A metabolomikában, azaz az anyagcseretermékek szisztematikus vizsgálatában, az egydimenziós (1D) 1H NMR a leggyakrabban használt NMR módszer egyszerűségének és kiváló érzékenységének köszönhetően. Azonban az összetett metabolomikai minták 1D 1H spektrumai általában rendkívül zsúfoltak, ami sok metabolit beazonosítását, illetve mennyiségi meghatározását lehetetlenné teszi, ezáltal potenciálisan értékes információk elvesztését okozza. A modern, többdimenziós NMR módszerek megoldást jelenthetnek ezen problémák jelentős részére, ezáltal pontosabbá tehetik a metabolomikai minták karakterizálását.
Prof. Batta Gyula
Új antimikrobiális diszulfid fehérjékszerkezet-hatás
összefüggéseinek vizsgálata
a., A PAFC "buborék" fehérje és a PAFgopt optimalizált fehérje (< 65 aa) térszerkezetének meghatározása multidimenziós (700 MHz-es) NMR módszerekkel. (Elsősorban a saját laptopon is telepíthető CARA szoftverrel történő teljes NMR jelhozzárendelés a feladat, amit szerkezet számolás követhet a CYANA szoftverrel.)
b., Antimikrobiális minifehérjék szerkezeti dinamikai vizsgálatai (belsőmozgások és sporadikus gerjesztett állapotok) 15N, 13C NMR relaxációs és telítés átviteli (NMR-CEST) módszerekkel. (A kísérletek feldolgozása és értékelése Topspin és Dynamics Center szoftverekkel).
c., Diszulfid minifehérjék letekeredése hőmérséklet ill. kémiai ágensek hatására; termodinamikai vizsgálatok differenciális szkennelő automata kapilláris mikrokaloriméterrel (DSC) és NMR-el. (NMR titrálási kísérletek végzése, és értékelésük, DSC mérések ésértékelésük).